PROTEINAS_ESTRUCTURA_FUNCIONES

Ejercicio de completar frases

Escribe en los espacios en blanco las palabras adecuadas.

2.2. Estructura secundaria

En estado natural, las cadenas se pliegan a medida que se en los hasta adoptar la conformación espacial más ; es decir, cada una de ellas adquiere la forma «más cómoda». En el proceso de plegamiento también participa un grupo de proteínas especializadas, llamadas .
La estructura secundaria de las proteínas consiste en el de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de ­geno que se establecen entre los grupos -C=0 de unos enlaces y los grupos -NH de otros enlaces próximos, de manera que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la cadena peptídica adop­tan determinadas posiciones en el espacio.
La sucesión de planas articuladas de la estructura primaria queda estabilizada cuando adopta alguna de las tres estructuras secundarias posibles: hélice-alfa, lámina-B y giros tipo B. También existen secuencias en el polipéptido que no tienen una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
Conformación en hélice-alfa
La sucesión de placas planas definida por la estructura primaria se enrolla sobre sí misma , y origina una hélice que se estabiliza exclusivamen­te por los numerosos puentes de hidrógeno formados entre los grupos -NH- y -CO- de los enlaces . Esto permite que secuencias diferentes de aminoácidos puedan adoptar esta misma conformación espacial, ya que no participan los grupos funcionales presentes en las cadenas laterales R . La hé­lice-alfa se enrosca hacia la y da una vuelta por cada 3,6 , consistente en que los planos delimitados por los enlaces peptídicos giran alre­dedor de los , y así, los puentes de hidrógeno se establecen entre los ami­noácidos situados cada posición

La hélice del colágeno

Se puede considerar como otra modalidad de la estructura secundaria. Cada una de las tres cadenas que constituyen la superhélice del colágeno presenta un plegamiento secundario en forma de hélice enroscada hacia la , algo más extendida que las hélices-a, debido a las elevadas cantidades de aminoácidos e presentes en la cadena.
Conformación en lámina-B o de hoja plegada

En las hojas plegadas o láminas-B, la cadena queda extendida y se pliega sucesivamente sobre sí misma hacia adelante y hacia atrás, de tal forma que diferentes tramos de la cadena, bien aquellos que discurren en el mismo (paralelos) o los que lo hacen en sentidos contrarios (­lelos), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante puentes de hi­drógeno intracatenarios que, en este caso, también se establecen entre los gru­pos -NH- y -CO- de los enlaces peptídicos. El resultado es que las diferentes regiones de la cadena se asocian para formar láminas plegadas en . En otras ocasiones, los puentes de hidrógeno son intercatenarios entre distintas ca­denas peptídicas adyacentes, como se observó por primera vez en la proteína que se encuentra en la seda, llamada .

Giros o codos tipo B

Se trata de otro tipo de conformación secundaria presente en aquellas regiones de la cadena peptídica que se ven obligadas a cambiar de direc­ción. Se denomina giro-B porque con frecuencia se encuentran en las regiones que conectan los de dos segmentos y de una hoja plegada.

2.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas es la conformación espacial de­finitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica (cada una con su correspondiente estructura secundaria, hélice-alfa, lámina-B o giro-B) como consecuencia de las interacciones estableci­das entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.
El resultado es diferente, según se trate de proteínas , en las cuales la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como un , hasta formar una proteína , y, por lo general, en agua, o de pro­teínas , que son , muy e en agua.

Estructura terciaria de las proteínas globulares

En una proteína globular los distintos niveles de estructuración se disponen , de manera que cada nivel es componente de los niveles superiores y, a su vez, contiene como componentes a todos los inferiores. Algunas proteínas, como la , solo poseen hélices-alfa; otras, como la , están constituidas por láminas-B; pero lo habitual, es que las proteínas glo­bulares contengan ambas conformaciones en proporciones diferentes.
Como las proteínas globulares se encuentran generalmente en el ambiente acuoso de naturaleza polar del medio intra y extracelular, el plegamiento y la distribución de las hélices-alfa y de las lámina-B se hace de tal manera que los aminoácidos que posean cadenas se dispongan en el de la estructura, mientras que los que poseen restos se localicen en la superficie. Sin embargo, en las proteínas de las membranas biológicas ocurre lo con­trario, pues al encontrarse en un ambiente y , disponen los aminoácidos con cadenas en la superficie. Dentro de la estruc­tura terciaria se consideran dos subniveles de organización: los motivos de la estructura y los dominios .

Motivos de la estructura supersecundaria

En las proteínas globulares se suelen encontrar con frecuencia determina­das asociaciones secundarias de hélices-alfa, láminas-B y giros-B que consti­tuyen motivos estructurales estrechamente asociadas y se repiten en diferen­tes regiones de la cadena peptídica. Las más corrientes son la unidad alfa Beta, los -beta y las .

Dominios estructurales

Los dominios estructurales de las proteínas están formados por de­terminadas combinaciones de alfa y beta que se para formar estructuras compactas, particularmente es­tables, que desempeñan funciones concretas, hasta el punto de aparecer los mismos dominios en proteínas diferentes.
Existen proteínas con un único dominio y otras con varios, de manera que la existencia de estos dominios puede explicarse desde el punto de vista evolutivo, considerando que ciertas secuencias de aminoácidos fueron tan útiles para las estructuras y funciones que desempeñan que han tendido a repetirse una y otra vez como «clichés estructurales» en diferentes proteí­nas; es decir, cuando determinado dominio ha probado su eficacia, parece que se utiliza repetidamente (probablemente desempeña funciones simila­res en muchas de ellas).
Un ejemplo lo tenemos en los enzimas que utilizan como coenzimas deter­minados nucleótidos, como el el o el AMP. Todos ellos, con es­tructura y función diferentes, presentan en su superficie el mismo dominio, que constituye el área de unión de los nucleótidos a los enzimas y se deno­mina de

Enlaces que estabilizan la estructura terciaria

La estructura terciaria de una proteína se estabiliza me­diante que se establecen entre determinados gru­pos de las cadenas laterales R.
Los enlaces pueden ser de varios tipos:
• Enlaces o puentes de hidrógeno, entre cadenas de aminoácidos sin .
• Enlaces electrostáticos entre grupos (~COO~) y grupos (-NH3) de aminoácidos ácidos y básicos, respectivamente.
• Enlaces y fuerzas de Van der Waals entre los radica­les y de las cadenas laterales correspondien­tes a aminoácidos apolares.
• Por último, existe un cuarto tipo de enlace más fuerte que los an­teriores, pues se trata de un enlace disulfuro (-S-S-) que se establece entre dos regiones de la cadena peptídica donde se encuentran dos grupos (-SH) correspondientes a dos ami­noácidos cisterna.

Estructura terciaria de las proteínas fibrosas

La estructura fundamental de las proteínas fibrosas es la estructura secundaria: la hélice-alfa en la del pelo, la hélice de colágeno en el colágeno y la lámina-B en la de la seda. En este tipo de proteínas, la estructura terciaria es muy simple, ya que las cadenas latera­les R de los aminoácidos apenas influyen, pues suele haber pocos gru­pos polares. Así, por ejemplo, la estructura terciaria que forman las hélices-alfa de la queratína es un nuevo enrollamiento hasta formar una superhélice (una hélice que contiene a otras hélices). Sin embargo, sí que son de gran importancia las estructuras cuaternarias que les permiten al­canzar un gran tamaño molecular.

2.4. Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria solo se manifiesta en las (fi­brosas o globulares) formadas por la asociación de varias cade­nas peptídicas iguales o diferentes, de manera que la asociación entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece por uniones , del tipo de los puentes de hidrógeno, unio­nes , interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals (en algunos casos, como en los anticuerpos, también se forman puentes disulfuro entre dos cadenas).
Por tanto, las proteínas constituidas por un único polipéptido, como la , no pueden tener estructura cuaternaria y solo alcanzan el nivel de plegamiento de la estructura terciaria.
Los enlaces que mantienen la estructura primaria de los polipéptidos son , pero los enlaces débiles que pliegan espontánea­mente a la proteína en los demás niveles conformacionales pueden abrirse y volverse a cerrar, permitiendo pequeñas deformaciones de importancia capital para su actividad biológica. Las proteínas no son estructuras in­mutables: se hinchan, palpitan, se estiran y encogen; en definitiva, modifi­can ligeramente sus estructuras en respuesta a las condiciones ambien­tales y a la función que desempeñan.


Estructura cuaternaria y funcionalidad biológica

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que solo presentan esta estructura), es responsable de su actividad biológica.
La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secunda­ria, que a su vez depende de la estructura primaria, es decir, de la se­cuencia de los aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas. Por esta razón, cualquier variación de la secuencia de aminoácidos puede afectar a los distintos niveles de plegamiento y, por tanto, a la funcionalidad de la proteína.
De todas las secuencias posibles que se pueden formar con los 20 aminoácidos (en un polipéptido que contiene 300 aminoácidos son posibles 20 elevado a 300 secuencias diferentes), las proteínas actuales son las que poseen las secuencias adecuadas que permiten adoptar confor­maciones estables y capaces de desempeñar una enorme diversidad de funciones; el resto de secuencias posibles habría sido eliminado por la selección natural en el transcurso de la evolución.

Estructura cuaternaria de las proteínas globulares

Las proteínas globulares que presentan estructura cuaternaria están compuestas por la asociación de o más cadenas con estructura ter­ciaria, que pueden ser ¡guales o distintas y se suelen representar me­diante letras griegas
Estas subunidades proteicas o , que constituyen la estructura cua­ternaria, se pueden autoensamblar en el interior de la célula mediante interac­ciones débiles para formar estructuras mayores, como, por ejemplo, (citocromo c), tetrámeros () y, en general, oligómeros o polímeros que constituyen complejos supramoleculares (filamentos de y miosina, microtúbulos, complejos multienzimáticos, , de los virus, etcétera).

Estructura cuaternaria de las proteínas fibrosas

Las proteínas fibrosas tienen forma alargada y se caracterizan porque la base fundamental de su estructura es la estructura secundaria, ya que, como vimos anteriormente, su estructura terciaria es muy sim­ple. Suelen desempeñar funciones estructurales, como la queratina del pelo, el colágeno y la fíbroína de la seda. La asociación entre las distintas unidades peptídicas que las componen da lugar a complejos supramoleculares de gran envergadura. De todas ellas, estudiaremos detalladamente la queratina del cabello.
La queratina es la proteína que se encuentra en el cabello, las uñas, las astas, etc. de los mamíferos y también forma parte de las plumas de las aves y de las escamas dérmicas de los reptiles. Un cabello es una célula muerta en cuyo interior las moléculas de la queratina se asocian en sucesivas jerarquías estructurales, de complejidad cre­ciente, hasta formar un complejo supramolecular: dos hélices-alfa (1) con estructura secundaria y terciaria se asocian mediante puentes di­sulfuro en una superhélice (2) que se asocia con otra superhélice para formar una protofibrilla (contiene cuatro hélices-alfa en total) (3). Las protofíbrillas se asocian, a su vez, y forman un anillo de nueve proto-fibrillas periféricas y dos centrales (estructura 9+2, similar a la dispo­sición de cilios y flagelos), lo que origina el nivel de microfibrilla (4).
Varias microfibrillas se asocian para formar una macrofíbrilla (5) y, por último, el conjunto de macrofibrillas se empaqueta en el interior de una célula muerta (6) componente del cabello (7). Toda esta es­tructura se ve reforzada por los innumerables puentes de hidrógeno que se establecen entre las hélices-alfa de la queratina con otras héli­ces-a vecinas.